【生物化學】
關于β-片層正確的說法是
A.只存在于α角蛋白中
B.只有反平行式結構,沒有平行式結構
C.α-螺旋是右手螺旋,β-片層是左手螺旋
D.主鏈骨架呈鋸齒狀形成折疊的片層
E.肽平面的二面角與α螺旋的相同
【正確答案】 D
正確解析:β-片層也叫β-折疊,在β-片層結構中,兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段的鋸齒狀結構可平行排列,也可以反平行排列。平行排列的兩條肽鏈走向(N-端至C-端的方向),醫(yī) 學全,在線.搜集.整理quanxiangyun.cn反平行排列的兩條肽鏈走向(C-端至N-端的方向)。所以B選項"只有反平行式結構,沒有平行式結構"是錯誤的。
【生物化學】
下列關于酶的敘述哪項是正確的
A.酶的高度催化效率是因為分子中含有能傳遞氫原子、電子或其他化學基團的輔基或輔酶
B.酶的最適pH隨反應時間縮短而升高
C.有些酶有同工酶,它們的理化性質不同是因為酶活性中心的結構不同
D.酶是高效催化劑,一般可用活力表示其含量
E.不同的酶催化不同的反應是因為其輔酶不同
【正確答案】 D
D是正確的。
請您記憶:酶是高效催化劑,一般可用活力表示其含量。
建議您掌握酶的相關知識:
酶的特性
1、高效性:酶的催化效率比無機催化劑更高,使得反應速率更快;2、專一性:一種酶只能催化一種或一類底物,如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽;3、多樣性:酶的種類很多,大約有4000多種;4、溫和性:是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
一般來說,動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間,植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間;細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大,有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間,但也有例外,如胃蛋白酶的最適PH為1.5,植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行,使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損,或其它原因造成酶的活性減弱,均可導致該酶催化的反應異常,使物質代謝紊亂,甚至發(fā)生疾病。因此酶與醫(yī)學的關系十分密切。
酶活調節(jié)
競爭性抑制作用:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。
非競爭性抑制作用: 抑制劑不僅與游離酶結合,也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
反競爭性抑制作用: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
酸-堿催化:質子轉移加速反應的催化作用。
共價催化:一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵,然后被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。
影響酶活力的因素:
(1)酶濃度對酶促反應速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出:酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。醫(yī),學,全,在,線,提,供quanxiangyun.cn當?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r,酶分子越多,底物轉化的速度越快。但事實上,當酶濃度很高時,并不保持這種關系,曲線逐漸趨向平緩。根據(jù)分析,這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。
(2)底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中,若酶的濃度為定值,底物的起始濃度較低時,酶促反應速度與底物濃度成正比,即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產(chǎn)物后,即使在增加底物濃度,中間產(chǎn)物濃度也不會增加,酶促反應速度也不增加。
還可以得出,在底物濃度相同條件下,酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大,其酶促反應速度就大。
在實際測定中,即使酶濃度足夠高,隨底物濃度的升高,酶促反應速度并沒有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高濃度底物降低了水的有效濃度,降低了分子擴散性,從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上,生成無活性的中間產(chǎn)物,不能釋放出酶分子,從而也會降低反應速度。
(3)溫度對酶促反應速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內,酶活性最強,酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內,溫度每升高10℃,酶促反應速度可以相應提高1~2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如,動物組織中各種酶的最適溫度為37~40℃;微生物體內各種酶的最適溫度為25~60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最適溫度為62~64℃;巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃;枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85~94℃?梢,一些芽孢桿菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率,即降低酶促反應速度。
最適溫度在60℃以下的酶,當溫度達到60~80℃時,大部分酶被破壞,發(fā)生不可逆變性;當溫度接近100℃時,酶的催化作用完全喪失。
(4)pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH范圍內表現(xiàn)出活性,大于或小于最適pH,都會降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個方面:①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài),從而影響酶和底物的結合;②過高或過低的pH都會影響酶的穩(wěn)定性,進而使酶遭受不可逆破壞。
(5)激活劑對酶促反應速度的影響
能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多,有①無機陽離子,如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等;②無機陰離子,如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等;③有機化合物,如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當?shù)募せ顒┐嬖跁r,才表現(xiàn)出催化活性或強化其催化活性,這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài),這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?
(6)抑制劑對酶促反應速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合,從而降低酶促反應速度,這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制,通過增加底物濃度最終可解除抑制,恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。醫(yī),,學全在.線提.供quanxiangyun.cn抑制劑與酶活性中心以外的位點結合后,底物仍可與酶活性中心結合,但酶不顯示活性,這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的,增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑,稱為非競爭性抑制劑。
有的物質既可作為一種酶的抑制劑,又可作為另一種酶的激活劑。